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Proponer y elaborar un blog con
contenido teórico sobre las enzimas, resaltando su importancia a nivel
industrial.
·
Tener un contenido completo sobre
enzimas donde el cibernauta tenga un soporte confiable para sus
investigaciones.
·
Ampliar el conocimiento sobre enzimas.
2. Marco teorico.
Una enzima es una
proteína que actúa como catalizador biológico, llevando a cabo reacciones
bioquímicas a muy altas velocidades, no se consume durante la reacción y en
general presenta un elevado grado de especificidad. Su nombre proviene del
griego y significa “en la levadura”, ya que a mediados del siglo XIX, cuando se
acuñó el término, se pensaba que estos compuestos sólo actuaban en el interior
de las células.
2.1. Nomenclatura: En
general, se ha nombrado a las enzimas de manera empírica y poco sistemática; ya
que en algunos casos se ha tomado como raíz del nombre el del sustrato que
reconoce la enzima y se le agrega el sufijo —asa.
2.2. Las enzimas como catalizadores: Las reacciones químicas pueden llevarse a cabo con o sin la
ayuda de catalizadores, pero el poder catalítico de las enzimas es
sorprendente. Quizás la más espectacular de todas sea la enzima que
descarboxila la orotidina 59monofosfato, sustancia que tardaría 78 millones de
años en descarboxilarse a temperatura ambiente, mientras que la enzima
descarboxilasa permite que la reacción ocurra 1017 veces más rápido.
ver video:httpshttps://www.youtube.com/watch?v=WOAcp15VLJ0
La tabla 1 muestra
algunos ejemplos de enzimas de gran importancia en el área de los alimentos.
Tabla 1 Algunas enzimas de interes en
alimentos
2.3. Especificidad: Las
enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones químicas de manera muy
específica; es decir, su intervalo de acción se limita a un determinado tipo de
compuesto que debe reunir ciertas características estructurales para que pueda
ser utilizado como sustrato.
Figura 1 Ejemplos de especificidad de
algunas enzimas
ver video: https://www.youtube.com/watch?v=JuNkGhRygEQ
2.4. Sitio activo: Se
ha mencionado que las proteínas con actividad catalítica son esencialmente
globulares, con una superficie irregular, que presenta protuberancias y
cavidades. Dependiendo del plegamiento de la proteína, ciertos residuos de aminoácidos,
generalmente polares, se exponen en la estructura globular de la superficie de
la proteína mientras otros quedan ocultos dentro de la molécula. Generalmente,
es en la superficie donde ubica el dominio de interacción con el sustrato,
también llamado sitio activo. Hasta la fecha, sigue siendo útil visualizar la
interacción entre la enzima y el sustrato a través del viejo modelo de Emil
Fisher (1894) de “la llave y la cerradura”; en éste se considera al sitio
activo de la enzima como una estructura rígida como el de la cerradura de una
puerta donde debe embonar un sustrato también rígido como una llave, con lo que
se explica el alto grado de especificidad que ambos poseen. Más tarde, Koshland
(1960) postuló que la enzima presenta cierta flexibilidad: después de que el
sustrato interacciona con la enzima, se induce un cambio en el sitio activo de
tal manera que se ajusta a la molécula de sustrato, lo que induce la formación
de un intermediario entre ambos, y da lugar a la formación del producto.
2.5. Factores que afectan la velocidad de reacción enzimatica:
Los siguientes
parámetros tienen participación en cuanto al efecto reactivo de las enzimas:
·
PH
·
Temperatura
·
Concentración del sustrato
·
Actividad del agua
2.6. Uso industrial de las enzimas: De las miles de enzimas conocidas, sólo algunas decenas se
producen a escala industrial, para emplearse en la manufactura tanto de
alimentos como de materias primas. Cada día aumenta el número de reacciones
industriales que se efectúan por rutas enzimáticas, principalmente debido a la
posibilidad que existe hoy en día de expresar cualquier gene en microorganismos
modificados genéticamente.
El empleo de enzimas
tiene muchas ventajas: a) son muy específicas en su manera de actuar, por lo
que no propician reacciones secundarias indeseables; b) funcionan en
condiciones moderadas de temperatura y de pH y no requieren de condiciones de
procesamiento drásticas que puedan alterar la naturaleza del alimento, ni de
equipo muy costoso; c) actúan en muy bajas concentraciones, entre 108 y 106 M;
d) su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura y la
concentración de enzima, y e) son fácilmente inactivadas una vez alcanzado el
grado de transformación deseado.41 En algunos casos es deseable operar a las enzimas
en ambientes extremos, como en el caso de la hidrólisis del almidón, que se
gelatiniza a 110-120°C o en síntesis orgánica en presencia de solventes y en
ambientes de baja disponibilidad de agua.
Ver video: https://www.youtube.com/watch?v=2l6KEfkjvW0
3. Procedimiento.
Figura 2 Estructura del blog enzimas y
sus usos industriales
4. Contenido.
4.1 Catálisis
Consideremos la catálisis
de una reacción exergónica:
Con un caso más
frecuente en la que la reacción no procede de forma espontánea. Reactante
A es metaestable, ya
que la energía de activación, EA, requerida para alcanzar la transición
activado estado en el que se forman enlaces químicos o escindido con el fin de
producir el producto P, es excepcionalmente alta
La reacción se acelera
mediante la adición de un catalizador adecuado. Transforma reactivo A en productos
intermedios (EA y EP) los estados de
transición de los cuales están en una energía más baja de nivel que el estado
de transición de una reacción no
catalizada.
Figura
3 Ejemplo de actividades
enzimáticas.
En la figura 1
observamos algunos ejemplos de algunas reacciones catalizadas por enzimas.
4.2 especificidad de
sustrato
La especificidad de
sustrato de enzimas muestra las siguientes diferencias. La aparición de una clara
grupo funcional en el sustrato es el único requisito previo para un par de
enzimas, como algunos hidrolasas.
Esto se ejemplifica por
las lipasas no específicas que en general actuar sobre una covalente éster o
péptido enlace.
La especificidad más
restringida se encuentra en otras enzimas, las actividades de las cuales
requieren que la molécula de sustrato contiene una distinta estructural
característica, además de la función reactiva grupo. Ejemplos son la tripsina y
las proteasas quimotripsina que escinden solamente éster o péptido enlaces con
el grupo carbonilo derivado de lisil o arginil (tripsina) o tirosilo,
fenilalanina y residuos de triptófano (quimotripsina).
4.3 Especificidad de la
Reacción
El sustrato se activa
específicamente por el enzima de modo que, entre los varios termodinámicamente
reacciones permisibles, sólo uno se produce.
Esto se ilustra con el
siguiente ejemplo:
L (+) - ácido láctico
es reconocido como un sustrato por cuatro enzimas, como se muestra en la fig.
2,2, aunque sólo se descarboxila lactato-2-monooxigenasa el ácido
oxidativamente a ácido acético. Lactato deshidrogenasa y transhidrogenasa
lactato-malato formar un producto de reacción común, piruvato, pero por
diferentes vías de reacción. Esta puede sugerir que la especificidad de la
reacción debe ser atribuido a los diferentes sustratos, tales como NAD + o
oxalacetato. Pero este no es el caso ya que un cambio en cosustratos se detiene
la reacción.
4.4. Estructura
Las enzimas son
proteínas globulares con muy diferentes tamaños de partícula (cf. Tabla 1.26).
Como se indica en la sección 1.4.2, la estructura de la proteína se determina por
sus secuencias de aminoácidos y por su conformación, tanto secundaria y
terciaria, que se deriven de esta secuencia. Las moléculas de enzima más
grandes a menudo consistir en dos o más cadenas de péptidos (subunidades o
protómeros, cf. Tabla 1.26) dispuestas en una estructura cuaternaria
especificado. La forma de la molécula de la enzima es realmente responsable por
su especificidad y su función eficaz como un catalizador. Por otra parte, la
naturaleza de proteínas de la enzima restringe su actividad a un relativamente
estrecho rango de pH y tratamiento térmico conduce fácilmente a la pérdida de
actividapor desnaturalización.
Algunas enzimas son los
complejos que consisten en una proteína resto unido firmemente a un componente
no proteico que está implicado en la catálisis, e. gramo. una
"prótesis". Las actividades de otros enzimas requieren la presencia
de un cosustrato que se une reversiblemente al resto de proteína.
Aislamiento y
purificación
La mayoría de las
propiedades de las enzimas son claramente y de forma fiable revelada solamente
con enzimas purificadas. Como incluidas en el aislamiento de la enzima,
requisitos previos para el aislamiento de una enzima pura se seleccionan
proteínas.
Los métodos de
separación químicas llevadas a cabo a 0 - 4 ◦C ya que las enzimas son a menudo
no es estable en mayor temperaturas. La desintegración de tejidos y la
extracción. Desintegración y la homogeneización de tejido biológico requiere precauciones
especiales: procedimientos deben estar diseñado para romper la mayoría de las
células en a fin de liberar su contenido para que se conviertan accesible para
la extracción. El tejido es generalmente homogeneizó en presencia de una
extracción tampón que a menudo contiene un ingrediente para proteger las
enzimas de la oxidación y de los rastros de iones de metales pesados. Particular,
se encuentran dificultades durante el aislamiento de enzimas que están unidos
tenazmente a membranas que son no solubilizado con facilidad. La extracción en
presencia de tensioactivos pueden ayudar a aislar dichas enzimas. Como Por
regla general, grandes cantidades de tejido tiene que ser homogeneizada debido
a que el contenido de enzima en proporción de la proteína total aislado es baja
y es por lo general aún más disminuida por la purificación adicional del aislado
de enzima en bruto
4.5. Nomenclatura
El Comité de
Nomenclatura de la "Internacional
Unión de Bioquímica y
Molecular
Biología "(IUBMB)
estableció un régimen modificado por última vez en 1992 para la clasificación
sistemática y designación de enzimas basa en la reacción especificado especifici-.
Todas las enzimas se clasifican en seis principales clases de acuerdo con la
naturaleza de la química
Reacción catalizada:
1. Oxidoreductasas.
2. Las transferasas.
3. Las hidrolasas.
4. liasas (Cleave C-C,
C-O, C-N, y otros grupos por eliminación, dejando doble bonos, o por el
contrario la adición de grupos para duplicar cautiverio).
5. isomerasas
(implicados en la catálisis de ISOMERIZACIONES dentro de una molécula).
6. Las ligasas
(implicados en la biosíntesis de un compuesto con la hidrólisis simultánea de
un enlace pirofosfato de ATP o un trifosfato similar).
4.6. Los cofactores
enzimáticos
Un análisis riguroso ha
demostrado que numerosos enzimas no son proteínas puras. en adición a las
proteínas, que contienen iones metálicos y / o baja peso molecular no proteico
moléculas orgánicas.
Estos constituyentes no
proteicos se denotan hetero como cofactores que son indispensables para la
enzima actividad.
De acuerdo con la
sistemática, una apoenzima es la proteína inactiva sin un cofactor.
Los iones metálicos y
coenzimas participan en enzimática actividad pertenecen a los cofactores que se
subdividen en grupos prostéticos y co-sustratos.
El grupo prostético se
une firmemente a la enzima. No se puede eliminar mediante, e. gramo, diálisis,
y durante la catálisis de la enzima permanece unido a la molécula de enzima. A
menudo, dos sustratos se convierten por tales enzimas, un sustrato seguido por
el otro, volviendo la prótesis grupo a su estado original.
4.7. Teoría de la
catálisis enzimática
Las enzimas son
sustancialmente mejores catalizadores que son protones u otras especies iónicas
utilizadas en reacciones no enzimáticas. Las enzimas invariablemente superar
todos los catalizadores químicos en relación al sustrato y especificidades de
reacción.
Las teorías han sido
desarrolladas para explicar la excepcional eficiencia de la actividad
enzimática. Ellos se basan en los resultados que aportan exclusivamente
indirecta penetración en la catálisis enzimática. Algunos ejemplos son la
identificación de los grupos funcionales de una enzima, implicados en la
catálisis, la elucidación de su disposición dentro de la estructura terciaria
de la enzima, y la detección de cambios conformacionales inducida por la unión
del sustrato. Complementario estudios implican modelo de bajo peso molecular
sustratos, las reacciones de los que arrojan luz sobre los sitios activos o
grupos de la enzima y su interacción coordinada con otros factores que afecta a
la catálisis enzimática.
4.8. Cinética de la
enzima
Las enzimas en los
alimentos pueden ser detectados sólo de manera indirecta mediante la medición
de su actividad catalítica y, en este así, diferenciada de otras enzimas. Esto
es la justificación de la adquisición de los conocimientos necesarios para
analizar los parámetros que influyen o determinan la velocidad de una reacción
catalizada por la enzima. La velocidad de reacción depende de las
concentraciones de los elementos que intervienen en la reacción. Aquí nos
referimos principalmente el sustrato y la enzima.
Además, la reacción
puede ser influenciada por la presencia de activadores e inhibidores. Por
último, la pH, la fuerza iónica del medio de reacción, la constante dieléctrica
del disolvente (normalmente agua) y la temperatura ejerce un efecto.
4.9. Análisis
enzimático
El análisis de
alimentos enzimática implica la determinación de componentes de los alimentos,
que pueden ser tanto sustratos o inhibidores de enzimas, y la determinación de
la actividad enzimática en los alimentos.
4.10. La utilización de
la enzima
En la Industria
Alimentaria reacciones catalizadas por enzimas en la elaboración de alimentos se
han utilizado desde la antigüedad involuntariamente veces. Las enzimas son o
bien una parte integral del alimento o se obtienen a partir de microorganismos.
La adición de enzima
enriquecida o purificada preparaciones de origen animal, vegetal o, especialmente,
microbiano origen es una práctica reciente. La mayoría de estos enzimas
provienen de microorganismos, los cuales han sido genéticamente modificado en
vista de su la producción económica. Tales aditivos utilizados
intencionadamente ofrecen una serie de ventajas en los alimentos procesamiento:
sustrato excepcionalmente pronunciada especificidad, alta velocidad de reacción
bajo condiciones suaves de reacción (temperatura, pH), y una reacción rápida y continua,
controlada fácilmente proceso con costos de operación generalmente modestas y
la inversión. Ejemplos de la aplicación de se dan enzimas microbianas en el
procesamiento de alimentos.
5. Bibliografia.
·
Belitz, H. D.,
Grosch, W., & Schieberle, P. (2009). Food chemistry, 4th revised and
extended edn. Heidelberg,
Germany, 62-63.
·
Badui Dergal,
S., Valdés Martínez, S. E., & Cejudo Gómez, H. (2006).Química de los
alimentos (No. TX545. B3
2006).
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